Химический состав клетки. Белки

На этой странице вы узнаете

• Зачем при пищевом отравлении врачи рекомендуют пить молоко?
• Почему организм расщепляет белки в самую последнюю очередь?
• Почему нельзя питаться только растительной пищей?

Существует распространенное мнение о том, что люди, которые не едят мясо, не получают в пище белков, и потому их организм не может нормально развиваться. Но на самом деле белки есть и в других продуктах животного и растительного происхождения. В этой статье мы разберемся с тем, что такое белки, и узнаем, зачем они нужны организму.

Структура белка

Белки — биополимеры, состоящие из аминокислот.

Для того чтобы понимать, какими бывают белки, необходимо знать их структуры:

• первичная,
• вторичная, 
• третичная,
• четвертичная.

Некоторые белки останавливаются на первичной или вторичной структуре, а другие полимеризуются до четвертичной. Давайте подробнее разберем, что из себя представляет каждая структура белка.

Первичная структура белка — это линейная цепочка аминокислот. Между аминокислотами образуются особые пептидные связи. Аминокислоты, как бусинки на ниточке, соединяются между собой в одну цельную структуру. 

Пептидная связь — это связь между аминогруппой одной аминокислоты и карбоксильной группой другой. 

Чтобы лучше понимать, что такое амино- и карбоксигруппы, советуем обратиться к статье по химии «Амины и аминокислоты». 

Нам в биологии нужно знать лишь то, что аминокислоты — это амфотерные соединения. С одной стороны молекулы кислотный «хвост» (карбоксигруппа), а с другой — щелочной (аминогруппа). 

Помните расхожую фразу о том, что противоположности притягиваются? Так вот здесь действует именно этот принцип. Разные концы аминокислот подходят друг к другу, как Инь и Ян, и моментально соединяются пептидной связью.

Первичная структура белка — это фундамент всей белковой молекулы. Именно она закладывает все физические и химические свойства биополимера.

Итак, цепочка аминокислот растет и в какой-то момент понимает, что пора переходить на следующую стадию развития. Посмотрите внимательно на то, как выглядит пептидная связь: в сторону от азота «торчит» атом водорода. Именно он и будет отвечать за образование вторичной структуры белка. Водород будто протягивает руки навстречу к атомам азота и стягивает вместе разные места аминокислотной цепочки. Между атомами водорода и азота образуются водородные связи, и цепочка стягивается в альфа-спираль или складывается в бета-складчатый слой. 

Такая структура напоминает известную всем игрушку-пружинку (альфа-спираль) и ступеньки (бета-складчатый слой), по которым эта игрушка забавно спускается.

Почему белки не могут довольствоваться первичной или вторичной структурой?

Такие спирали могут быть очень длинными. А содержать в живой клетке такое громоздкое соединение совсем невыгодно — только вдумайтесь, сколько места оно будет занимать.

Представьте, что вы покупаете шкаф для тесной однокомнатной квартиры. Какой вариант вы выберете: длинные низкие ящики во всю стену или аккуратную компактную секцию ящиков? Выбор очевиден — нужно оставить свободным как можно больше места. 

Точно так же думает и природа: между разными участками длинной спирали образуются ионные, дисульфидные связи и гидрофобные взаимодействия, и она становится компактной глобулой. По внешнему виду она напоминает клубочек ниток одного цвета. Но не забываем, что нитки нашего клубка — длинные спиральки и лесенки (альфа-спирали и бета-складчатые слои). Все структуры белка строго последовательны: не может из первичной сразу образоваться третичная, минуя вторичную.

К глобулярным белкам относится, например, яичный белок альбумин.

Кроме глобулы, в результате всех этих процессов может образовываться фибрилла, что в дословном переводе означает «нить». Фибрилла — это третичная структура белка, похожая на жгут из спиралей. К фибриллярным белкам относятся белки мышечных волокон и сухожилий, например, коллаген, актин и миозин. 

Несколько глобул может объединяться в четвертичную структуру белка. Она представляет собой 2—4 белковых «клубочка», связанных ионом тяжелого металла. Выглядит это все как несколько разноцветных ниток, запутавшихся между собой.

Типичный белок четвертичной структуры — знакомый нам гемоглобин. В его составе есть 4 гема (так называют его белковые части) и ион Fe³⁺.

Денатурация белков

Денатурация — одно из главных свойств белковых молекул. Что это такое?

Денатурация — изменение структуры и потеря белком его природных свойств под воздействием каких-либо факторов.

Вы точно видели, как происходит денатурация, даже если сейчас впервые узнали этот термин. Самый простой пример денатурации — приготовление яичницы. Под действием температуры белок яйца сворачивается и теряет имеющуюся структуру.

Денатурация может быть обратимой или необратимой.

• Необратимая денатурация, как понятно из названия, — процесс, который нельзя обратить вспять. Если белок необратимо денатурировал, то его уже ничего не вернет в былое состояние. Необратимую денатурацию вызывают концентрированные растворы кислот, щелочей, тяжелые металлы, высокие температуры.

• Ренатурация — это восстановление белка после обратимой денатурации. Продолжаем изучать латинские приставки. «Ре» означает «возврат». Вспомните, как мы слушаем любимые песни — ставим на репит снова и снова. То есть возвращаем ползунок на начало аудиозаписи.

Зачем при пищевом отравлении врачи рекомендуют пить молоко? Тяжелые металлы вызывают денатурацию белковых молекул. Молочный белок, связанный тяжелыми металлами, выпадает в осадок. Поэтому при пищевом отравлении соединениями ртути, свинца, меди пострадавшему как можно быстрее дают выпить молоко или раствор яичного белка для того, чтобы ограничить дальнейшее всасывание токсичных веществ.

Как люди могут применять денатурацию в своих целях?

Белковые молекулы есть не только в человеческом организме, они присутствуют в клетках патогенных бактерий, вирусов и простейших. Поэтому самый простой способ обеззаразить какую-то вещь — вызвать денатурацию белка. Для этого используют:

• антисептики,
• кипячение,
• ультрафиолетовое излучение.

Денатурация находит применение в пищевой промышленности для получения творога, желатина и других продуктов питания. Белки при денатурации сворачиваются и частично разрушаются. А значит, нашему желудочно-кишечному тракту становится гораздо проще их переваривать.

Функции белков

Белки входят в состав не только живых клеток, они присутствуют в большом количестве даже в уже отмерших частях организма. Шерсть, волосы, ногти — все это белковые структуры. Кроме того, именно белки образуют волокна мышечной ткани, за счет которой возможно быстрое передвижение организмов. Итак, главная функция белков в организме — структурная или строительная.

Почему нельзя питаться только растительной пищей? Многие популярные сейчас диеты предполагают полный отказ от мяса или вообще всех продуктов животного происхождения. Такие диеты могут быть опасны для жизни. В продуктах животного происхождения содержатся незаменимые аминокислоты, необходимые организму человека для нормального развития. К таким аминокислотам относится, например, лизин, который оказывает противовирусное действие и улучшает умственную деятельность. Поэтому не стоит полностью отказываться от животных продуктов.

Белками по природе являются не только мышцы целого многоклеточного организма, но и «мышцы» любой клетки. Микротрубочки и филаменты — это двигательные структуры клеток, состоящие из белков. За счет их последовательного сокращения клетка может менять положение в пространстве. Теперь мы знаем еще одну функцию белковых молекул — двигательную.

Вспомним знакомый нам с детства белок гемоглобин — это белок крови, осуществляющий транспорт кислорода по сосудам. Корень «гемо» мы видели еще в названии полезной аптечной конфетки гематогенки. Она содержит много железа и полезна для крови. Так и запомним: «гемо» = кровь. 

Итак, вернемся к гемоглобину. Конечно, кислород может путешествовать по крови просто в растворенном виде, но это будет слишком медленно в сравнении с транспортировкой гемоглобином. Гемоглобин в эритроцитах, как поезд, забирает кислород со станции «легкие» и развозит по всему организму с большой скоростью. Эта важная функция белков называется транспортной.

Белковыми соединениями по природе также являются многие гормоны, такие как инсулин, вазопрессин, пролактин, окситоцин. Гормоны регулируют все физиологические процессы организма, поэтому эту функцию белков называют регуляторной.

Ферменты по химической структуре — тоже белки. Они катализируют (ускоряют) химические процессы, протекающие в организме. Подробнее о ферментах и механизме их действия читайте в следующем разделе статьи.

В теме «Иммунная система. Лимфа» мы изучили, каким образом клетки иммунной системы человека борются с вредными частицами, попавшими в организм. Вспомним: лейкоциты человека выделяют в кровь особые вещества — иммуноглобулины, которые связывают антигены. Так вот, иммуноглобулины — это тоже белки. К белкам относится и тромбопластин, отвечающий за свертывание крови и останавливающий кровотечения. Если бы не этот белок, ни одна царапинка на нашем теле никогда бы не затянулась. Таким образом, белки выполняют защитную функцию.

Белки выполняют и рецепторную функцию. Рецепторы — это своеобразные радиоприемники. Они улавливают световые сигналы и передают их на родопсин и йодопсин в составе зрительных рецепторов. Подобные рецепторные белки есть и на поверхности клеток. 

Некоторые белки, например, казеин молока, могут выполнять и запасающую функцию. 

Почему организм расщепляет белки в самую последнюю очередь? Белки могут выполнять и энергетическую функцию, но расщепление белков с выделением тепла происходит крайне редко. Давайте поразмышляем: белки выполняют так много функций в живой клетке, зачем организму расходовать их просто так, если есть еще жиры и углеводы? Правильно, в этом нет никакой необходимости.

Ферменты

Что такое фермент?

Ферменты — это биологические катализаторы белковой природы.

Подробнее о том, что такое катализаторы, вы можете прочитать в статье по химии на тему «Скорость химической реакции».

В составе фермента есть белковая и небелковая часть. В белковой части фермента содержится активный центр — именно на нем протекает ферментативная реакция. Небелковая часть называется коферментом. Она определяет особую форму фермента.  

Без ферментов жизнь организма была бы невозможна! Именно они расщепляют питательные вещества в процессе пищеварения, ускоряют свертывание крови, запускают мышечное сокращение и катализируют множество других процессов в нашем теле.

Важно знать! Ферменты, как и другие катализаторы, ускоряют химические реакции в биологических системах, но сами не участвуют в них. Подобно проводнику в вагоне поезда, они помогают пассажирам — реагентам, но сами не приезжают в место назначения, а продолжают путешествие по организму.

Как работают ферменты?

Для того чтобы разобраться с механизмом действия ферментов, нам потребуется еще один термин — субстрат.

Субстрат — это реагент в реакции, которую катализирует фермент. 

Именно с субстратом он и будет взаимодействовать. 

1. Образование фермент-субстратного комплекса.

К субстрату может присоединиться только определенный фермент. Из-за того, что у фермента и субстрата похожие очертания, они могут соединиться, как два пазла одной картины. Образуется фермент-субстратный комплекс.

2. Катализ реакции.

Фермент-субстратный комплекс гораздо легче вступает в реакции, чем просто субстрат. Поэтому после присоединения фермента реакция будет идти намного быстрее. 

3. Разрушение фермент-субстратного комплекса.

Как только реакция закончилась, фермент сразу отделяется от субстрата — ему больше не нужно носить за собой такую тяжелую ношу. Фермент выходит из реакции таким же, каким был до нее: сохраняются его пространственная формула и химическая структура.

На ход ферментативной реакции может повлиять введение дополнительных веществ. К ним относятся ингибиторы и активаторы.

Активаторы — вещества, ускоряющие ферментативную реакцию.

Ингибиторы — вещества, замедляющие ферментативную реакцию.

Что отличает фермент от небелкового катализатора?

Чтобы ответить на этот вопрос, вспомним, что ферменты являются белками. А это значит, что для них тоже свойственна денатурация. Именно поэтому ферменты очень «капризны» к условиям, в которых они работают. Чуть изменится pH, температура или давление среды, и фермент работать уже не будет — он денатурирует.

Вспомним раздел о строении фермента — в нем мы говорили, что любой фермент подходит к своему субстрату, как ключ к замку, но с другим субстратом такого взаимодействия не получится. Это свойство ферментов называется специфичностью.

Фактчек

• Белки — биополимеры, состоящие из аминокислот.
• Белки бывают первичной, вторичной, третичной и четвертичной структуры.
• В организме белки выполняют структурную, двигательную, транспортную, регуляторную, рецепторную, защитную и каталитическую функции.
• Ферменты — это биологические катализаторы белковой природы.
• Субстрат — это реагент в реакции, которую катализирует фермент. 

Проверь себя

Задание 1.
Какой белок выполняет транспортную функцию?

1. казеин
2. гемоглобин
3. актин
4. пепсин

Задание 2.
Какие связи есть во вторичной структуре белка?

1. только пептидные
2. только водородные
3. пептидные и водородные
4. дисульфидные

Задание 3.
Ренатурация — это…

1. восстановление белковой молекулы после денатурации
2. разрушение белка
3. связывание белка тяжелыми металлами
4. синтез белка

Задание 4.
С чего начинается ферментативная реакция?

1. образование фермент-субстратного комплекса
2. разрешение фермент-субстратного комплекса
3. катализ
4. действие ингибитора

Ответы: 1. — 2; 2. — 3; 3. — 1; 4. — 1.